Un gruppo di ricercatori della Oregon State University ha osservato in tempo reale un processo chimico legato allo sviluppo della malattia di Alzheimer, ottenendo dati che potrebbero aiutare a progettare terapie più efficaci. Lo studio ha analizzato come alcuni metalli interagiscono con specifiche proteine cerebrali favorendo l’aggregazione molecolare che ostacola la comunicazione tra le cellule nervose.

La ricerca è stata guidata dalla scienziata dei materiali Marilyn Rampersad Mackiewicz, docente associata di chimica presso l’OSU College of Science, insieme a un gruppo di studenti universitari. I risultati sono stati pubblicati sulla rivista scientifica ACS Omega.

Gli esperimenti hanno permesso di osservare direttamente come alcune molecole possano interrompere o invertire il processo di aggregazione delle proteine legato alla malattia.

Il ruolo delle proteine e dei metalli nello sviluppo dell’Alzheimer

La malattia di Alzheimer è la forma più comune di demenza e provoca un progressivo deterioramento delle funzioni cognitive. Colpisce milioni di persone nel mondo, in particolare nella popolazione anziana.

L’Alzheimer rappresenta la sesta causa di morte tra le persone di età pari o superiore a 65 anni.

Uno degli elementi chiave della patologia è l’accumulo di proteine amiloide-beta nel cervello. Quando queste proteine si aggregano formano depositi che interferiscono con la comunicazione tra i neuroni.

Il cervello utilizza naturalmente diversi metalli per funzionare correttamente, ma quando la loro concentrazione diventa squilibrata possono innescare processi dannosi.

Marilyn Rampersad Mackiewicz spiega il fenomeno: “Troppi ioni metallici, come il rame, possono interagire con le proteine amiloide-beta in modi che portano all’aggregazione proteica, ma la maggior parte degli esperimenti ha mostrato solo il risultato finale, non le interazioni e il processo di aggregazione stesso”.

Osservare il processo molecolare in tempo reale

Il team di ricerca ha sviluppato un metodo che consente di monitorare le interazioni chimiche tra proteine e metalli secondo per secondo.

Questa tecnica permette di vedere direttamente come si formano e si dissolvono gli aggregati proteici.

La scienziata sottolinea l’importanza di questa nuova prospettiva: “Abbiamo sviluppato un metodo che ci consente di osservare queste interazioni dal vivo, secondo per secondo, e di misurare direttamente come diverse molecole interrompono o invertano il processo”.

“Questo sposta la domanda da ‘funziona?’ a ‘come funziona e quando?’”.

Il ruolo delle molecole chelanti

Uno degli elementi centrali dello studio riguarda le molecole chelanti, composti chimici capaci di legarsi agli ioni metallici.

Il termine “chelante” deriva dal greco e significa “artiglio”, perché queste molecole si legano ai metalli come se li afferrassero.

Utilizzando una tecnica chiamata anisotropia di fluorescenza, i ricercatori hanno osservato il comportamento di due diversi chelanti.

Uno di essi è stato in grado di catturare gli ioni metallici presenti nel sistema, ma senza distinguere tra quelli che favoriscono l’aggregazione delle proteine e quelli che non la favoriscono.

L’altro composto ha invece mostrato una capacità molto più selettiva: riesce a legarsi in modo specifico agli ioni di rame, ritenuti uno dei fattori che contribuiscono allo sviluppo dell’Alzheimer.

Implicazioni per i futuri farmaci

Secondo gli autori dello studio, poter osservare il processo di aggregazione proteica in tempo reale rappresenta un passo importante per comprendere meglio la malattia.

Marilyn Rampersad Mackiewicz spiega il potenziale della scoperta: “Questo tipo di osservazione in tempo reale su come le aggregazioni proteiche si formano e si dissolvono è importante per progettare trattamenti migliori e per capire perché alcuni approcci chimici ampiamente utilizzati potrebbero non comportarsi nel modo che immaginiamo”.

La ricercatrice sottolinea anche che la strada verso terapie cliniche è ancora lunga.

“L’Alzheimer colpisce milioni di famiglie e, anche se i trattamenti clinici basati su questo lavoro sono ancora lontani anni, scoperte come questa possono offrire una speranza reale – con il giusto bersaglio molecolare, alcuni dei danni cerebrali potrebbero essere reversibili”.

Il contributo degli studenti e i prossimi passi

Lo studio è stato realizzato anche grazie al contributo di studenti universitari coinvolti nei programmi di ricerca accademica.

Hanno partecipato:

• Alyssa Schroeder della Oregon State University
• Eleanor Adams, Dane Frost, Erica Lopez e Jennie Giacomini della Portland State University

Il progetto è stato sostenuto dal SURE Science Program dell’OSU College of Science e dai finanziamenti dei donatori Julie e William Reiersgaard.

Il prossimo passo della ricerca sarà verificare i risultati ottenuti in sistemi biologici più complessi.

Secondo Mackiewicz, gli esperimenti proseguiranno su modelli cellulari e preclinici.

“Molti potenziali trattamenti per l’Alzheimer falliscono a causa di una comprensione incompleta di come avviene l’aggregazione della proteina amiloide-beta”.

“Osservando e quantificando direttamente queste interazioni, il nostro lavoro fornisce una tabella di marcia per creare terapie più efficaci”.

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FAQ

Che cos’è la malattia di Alzheimer?
È una patologia neurodegenerativa che provoca progressiva perdita della memoria e delle funzioni cognitive.

Cosa ha scoperto lo studio della Oregon State University?
I ricercatori hanno osservato in tempo reale come alcune interazioni tra metalli e proteine contribuiscono alla formazione delle aggregazioni legate all’Alzheimer.

Perché la scoperta è importante?
Permette di capire meglio il meccanismo della malattia e potrebbe aiutare a progettare farmaci più mirati.

Le nuove terapie sono già disponibili?
No, secondo gli autori dello studio le applicazioni cliniche richiederanno ancora anni di ricerca.